La unión entre los aminoácidos es por el enlace peptídico, que se forma al reaccionar el grupo carboxilo de uno al amino de otro con producción de una molécula de agua. Una vez formado el enlace peptídico se habla de residuos de aminoácidos. 
Los aminoácidos, como todos los compuestos orgánicos, presentan isómeros; los de valor biológico son los de la forma L. El porqué se eligieron éstos durante el proceso de la evolución se desconoce y representa una pregunta a discusión.
Por la complejidad estructural de las proteínas, para facilitar su estudio se han establecido cuatro niveles estructurales que son: primario, secundario, terciario y cuaternario. La estructura primaria se refiere al orden en que se encuentran los aminoácidos dentro de la molécula proteica. Dada la naturaleza de cada aminoácido este orden determina los siguientes niveles estructurales.
La estructura secundaria es la relación espacial entre los residuos de aminoácidos que quedan cerca de la molécula proteica. En este nivel podemos encontrar estructuras repetitivas como la hélice α y la hoja plegada (lámina β).
La estructura terciaria es la forma total de la molécula proteica que se estabiliza por puentes de hidrógeno, de disulfuro (entre cisteínas) e interacciones electrostáticas. En el caso de proteínas con más de una subunidad se refiere a la forma de cada una de ellas; por ejemplo, la hemoglobina está constituida por dos subunidades A y dos B.
La estructura cuaternaria es la forma total de una proteína integrada por diferentes subunidades.
La estructura de una proteína facilita su función, la cual está determinada por diversos factores en el medio; éstos son temperatura, pH, salinidad y otras sustancias químicas. Cuando una proteína por efecto de estos factores pierde su forma y, por tanto, su función, decimos que se ha desnaturalizado.
De acuerdo con su función, las proteínas se clasifican en:
· Catalizadoras: Que reciben el nombre de enzimas y aceleran reacciones químicas en los organismos.
· Transportadoras: Acarrean elementos de un lugar a otro, como la hemoglobina que transporta el oxígeno de los alvéolos pulmonares a cada una de las células del organismo.
· Generadoras de movimiento: Como las que provocan la contracción muscular.
· Anticuerpos: Son proteínas principalmente del grupo de las globulinas que protegen al organismo de sustancias extrañas al cuerpo.
· Estructurales: Forman parte de las membranas celulares y estructuras extracelulares. Todos los tejidos las poseen en mayor o en menor grado.
· Hormonales: Algunas proteínas realizan funciones de control metabólico como la insulina que regula los niveles de azúcar en la sangre.
ENZIMAS (BIOCATALIZADORES)
Son catalizadores biológicos por excelencia, todas las reacciones metabólicas dependen de ellas. Hasta 1989 se pensaba que todas las enzimas eran de naturaleza proteica; los estudios de los premios Nobel de Química, el estadounidense Thomas Cech y el canadiense Sidney Altman, demostraron que moléculas de ARN tienen funciones catalíticas durante la síntesis de proteínas y la maduración del propio ARN. Se ha propuesto que en este caso se hable de ribozimas, término que deriva de la combinación de enzima y ácido ribonucleico.
Aunque cada enzima tiene su propio mecanismo de acción, podemos decir que todas disminuyen la energía de activación de la reacción que catalizan.
Debemos recordar que la energía de activación es aquella que debe aportarse para que una reacción ocurra; por lo tanto, si ésta disminuye la reacción se facilita.
Una enzima actúa sobre uno o varios reactantes, que reciben el nombre de sustratos, para lograr uno o varios productos. Esta acción involucra una serie de cambios conformacionales que permiten la interacción con los sustratos, su transformación y hasta la producción y liberación de los mismos.
La unión del sustrato a la enzima se lleva a cabo en el sitio activo, que siempre es una hendidura o bolsa hidrofóbica en la estructura proteica. Esta unión se describe mediante el modelo de la llave y la cerradura.
De acuerdo con este modelo, el sitio activo tiene una conformación que cambia a la entrada del sustrato (sufre un cambio conformacional) y obliga a éste a cambiar, pero al formarse el producto se da un nuevo cambio conformacional que provoca la salida del mismo. De esta manera, el sitio activo puede compararse con un guante que adopta la forma exacta de la mano sólo hasta que ésta se encuentra dentro del guante; este modelo fue dado por Daniel Koshlan en Berkeley.
